Aminoacidi

Universo del Corpo (1999)

Aminoacidi

Maria Antonietta Spadoni

Gli aminoacidi sono composti organici quaternari formati da carbonio, ossigeno, idrogeno e azoto; alcuni di essi contengono anche atomi di zolfo, un elemento che ha una rilevante importanza dal punto di vista nutrizionale. L'azoto è presente in forma di gruppo amminico che, insieme al gruppo carbossilico, costituisce la caratteristica comune di tutti gli aminoacidi. La specificità del singolo aminoacido è determinata invece dalla natura chimica del gruppo laterale, che viene indicato con la lettera R. Gli aminoacidi svolgono nell'organismo tre diverse funzioni. Innanzitutto costituiscono gli elementi di base delle proteine, nelle quali sono uniti l'uno con l'altro mediante legami peptidici: le diverse migliaia di proteine esistenti sono dovute proprio alla diversa sequenza dei singoli aminoacidi. Essi inoltre, come tali o in forme da essi derivate, danno origine ad alcuni ormoni e mediatori chimici, oltre che ad altre molecole di importanza biologica. Gli aminoacidi rappresentano, infine, un'essenziale fonte di energia per l'organismo. Anche se si conosce l'esistenza in natura di almeno 200 aminoacidi, e altri ne vengono continuamente scoperti, solamente 20 entrano nella costituzione delle proteine. Generalmente gli aminoacidi sono indicati con simboli di tre lettere, ma recentemente sono stati adottati simboli di una sola lettera per facilitare il confronto delle sequenze di aminoacidi in proteine omologhe.

Classificazione

Sono stati proposti vari tipi di classificazione degli aminoacidi, tutti basati sulla natura dei gruppi R. Il criterio più diffuso è quello basato sulla polarità dei gruppi laterali, misurata a pH 6,0-7,0, cioè al normale pH intracellulare; in base a tale criterio, si possono individuare quattro classi principali di aminoacidi: non polari o idrofobici, polari ma privi di carica, carichi positivamente, carichi negativamente. All'interno di ogni singola classe ci sono variazioni nella dimensione, nella forma e nella polarità dei gruppi R.

Gli aminoacidi cristallizzano in soluzione acquosa neutra in forma di ioni bipolari (zwitterioni) e sono caratterizzati da un'elevata costante dielettrica e da elevati momenti bipolari.Tutti gli aminoacidi, con la sola eccezione della glicina, possiedono almeno un atomo di carbonio asimmetrico, cioè legato a quattro gruppi diversi, e sono pertanto dotati di attività ottica. Questo significa che quando vengono esaminati in un polarimetro, essi sono in grado di far ruotare il piano della luce polarizzata verso destra o verso sinistra. La stereochimica degli aminoacidi, tuttavia, viene espressa in termini di configurazione assoluta, avendo come termine di riferimento la L-gliceraldeide, piuttosto che di rotazione specifica. Tutti gli aminoacidi stereochimicamente correlati con la L-gliceraldeide sono indicati con la lettera L, mentre quelli correlati con la D-gliceraldeide sono indicati con la lettera D, senza tener conto della direzione di rotazione del piano della luce polarizzata. Gli aminoacidi naturali e, in particolare, quelli che costituiscono le proteine, appartengono tutti alla serie L. Già da tempo però aminoacidi della serie D sono stati riscontrati in natura, in particolare nei microrganismi, in alcuni insetti, negli invertebrati marini, nelle piante superiori e, ultimamente, anche nei mammiferi. Recenti ricerche in mutanti di topo privi di D-aminoacido ossidasi hanno infatti confermato la presenza nei tessuti dei mammiferi di D-aminoacidi in quantità superiori a quelle stimate precedentemente.

Gli aminoacidi della serie D possono anche formarsi in seguito alla cottura degli alimenti o a trattamenti tecnologici. La capacità di trasformare i D-aminoacidi nella forma L invece è specie-specifica: nell'uomo solo le forme D della metionina e della fenilalanina possono essere convertite nelle forme L corrispondenti.

Aminoacidi essenziali

Si definiscono 'essenziali' quegli aminoacidi, indispensabili alle normali funzioni dell'organismo, che esso non è in grado di sintetizzare e che devono quindi essere presenti nella dieta. Il termine essenziale ha un significato unicamente nutrizionale, in quanto per la sintesi delle proteine sono ovviamente necessari tutti e 20 gli aminoacidi che le costituiscono. Gli aminoacidi essenziali per i mammiferi sono 9, e precisamente lisina, treonina, metionina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano e istidina. In condizioni particolari, come nei neonati prematuri e nei soggetti con danno epatico, diventano essenziali anche altri aminoacidi, per es. la cistina e la tirosina, a causa della difficoltà di conversione dai loro precursori.

Anche se nei normali standard nutrizionali si evidenzia l'importanza delle proteine, ciò che viene in realtà richiesto dall'organismo sono gli aminoacidi e, in particolare, i 9 aminoacidi essenziali: gli altri infatti possono essere sintetizzati a partire da quelli essenziali o da altre forme di azoto non specifiche, al limite da sali di ammonio.

Da quando W.C. Rose ha presentato dati quantitativi relativi al fabbisogno di aminoacidi essenziali nell'adulto, numerosi studi si sono susseguiti per definire il fabbisogno di aminoacidi nelle diverse classi di età (lattanti, bambini, adolescenti, adulti maschi e femmine). Di regola si accetta che il fabbisogno di aminoacidi, in condizioni di adeguata introduzione di energia, sia pari alla quantità necessaria per ottenere negli adulti l'equilibrio di azoto, cioè la condizione in cui la quantità di azoto introdotta nell'organismo è uguale a quella eliminata. Nei soggetti in accrescimento, invece, tale bilancio deve naturalmente essere positivo. Per quanto riguarda i lattanti il soddisfacimento del fabbisogno dipende dalla composizione in aminoacidi del latte materno e dalla quantità di esso normalmente consumata.

Biodisponibilità e reazione di Maillard

Nel valutare la qualità biologica di un alimento proteico non è sufficiente determinarne il contenuto di aminoacidi essenziali, ma bisogna sapere in che quantità esso possa essere effettivamente assorbito e utilizzato dall'organismo: tale quantità viene detta 'biodisponibile'. Il termine biodisponibile è stato coniato in seguito all'osservazione che l'imbrunimento subito dal latte in polvere preparato con la metodologia a rulli, oggi non più in uso, e la riduzione della qualità delle sue proteine erano dovuti a una reazione non enzimatica che coinvolgeva la lisina, simile a quella descritta da L.C. Maillard all'inizio del 20° secolo. La reazione di Maillard inizia con una reazione tra il gruppo amminico libero di un aminoacido e il gruppo aldeidico di uno zucchero semplice e porta alla formazione di un composto di addizione, noto come 'composto di Amadori', che, per successive trasformazioni e polimerizzazioni, genera una serie di prodotti bruni, detti premelanoidine e melanoidine. Sia la formazione del composto di Amadori sia quella dei prodotti sopra citati comporta una riduzione della biodisponibilità dell'aminoacido coinvolto. Oltre alla lisina, che a causa della sua struttura è l'aminoacido più vulnerabile, anche altri aminoacidi, quali cisteina, metionina e triptofano, possono subire alterazioni che ne riducono la biodisponibilità in seguito a trattamenti termici.

È stato dimostrato che la reazione di Maillard, considerata per lungo tempo una reazione riguardante esclusivamente gli alimenti, ha luogo anche nell'organismo umano. Per es., a livello dell'aminoacido terminale valina della catena β della emoglobina, si verifica una glicosilazione non enzimatica ed è stato provato che l'entità di questa glicosilazione riflette lo stato della glicemia nelle 3-4 settimane precedenti la determinazione. Il prodotto di tale reazione ha quindi nel soggetto diabetico un valore diagnostico che integra quello della normale glicemia. Successivamente sono stati scoperti altri prodotti della reazione di Maillard, che coinvolgono gruppi amminici di diverse proteine dell'organismo: esse potrebbero costituire un modello per lo studio delle sequele del diabete e dell'invecchiamento.

Trattamenti tecnologici

La reazione di Maillard è anche una delle più importanti reazioni chimiche che si verificano nel trattamento degli alimenti. Oltre alla qualità biologica, essa influenza anche altri aspetti qualitativi degli alimenti, come l'aroma, il gusto e il colore. Alcuni prodotti della reazione di Maillard svolgono un'azione sia positiva (antiossidante e antimicrobica), sia negativa (per es. mutagena). L'obiettivo del trattamento tecnologico è quello di trovare un equilibrio tra questi diversi aspetti, che può essere raggiunto agendo sulle principali variabili che influenzano la reazione di Maillard, per es., la temperatura, il tempo, l'attività dell'acqua, il pH e la disponibilità dei reagenti.

A seconda del tipo di materiale trattato l'attenzione viene posta su aspetti diversi, quali la formazione di aromi (come nella tostatura del cacao, del caffè, delle nocciole e nella cottura delle carni), il contenimento della perdita di lisina (come nei processi di sterilizzazione al calore, in particolare del latte, e nei processi di essiccamento) o la formazione di antiossidanti. Come esempi di trattamenti tecnologici possiamo ricordare l'aggiunta di aminoacidi o di glucosio all'impasto dei dolci, che ne migliora la stabilità ossidativa durante l'immagazzinamento, e l'estrusione da cottura, nella quale i cereali sono esposti per tempi relativamente brevi a temperature e pressioni elevate, il che comporta perdite di lisina più o meno importanti a seconda delle condizioni operative.

Malattie genetiche

Per primo A.E. Garrod, nelle Croonian Lectures alla Royal society of physicians del 1908, fece notare che quattro alterazioni del metabolismo, e precisamente albinismo, alcaptonuria, cistinuria e pentosuria, avevano in comune alcune caratteristiche, cioè il manifestarsi nei primi giorni di vita, avere una ricorrenza familiare ed essere più frequenti nei figli di consanguinei. Attualmente è nota l'esistenza di un ampio gruppo di alterazioni del metabolismo che vanno sotto il nome di malattie genetiche: esse sono ereditarie e hanno origine dalla mancanza o inefficienza di proteine con funzione enzimatica, recettoriale, strutturale, di trasporto o di altro tipo.

La mancanza di un enzima coinvolto nella sintesi di un aminoacido può portare all'accumulo di precursori di sostanze tossiche, le quali provocano una sequela di manifestazioni morbose, talora mortali. Anche se solo in alcuni casi è nota la natura molecolare dell'alterazione, si sa che queste malattie vengono di regola ereditate come carattere autosomico recessivo (v. genetiche, malattie) e, per alcune di esse, è stato possibile mappare il locus cromosomico del gene implicato. Sebbene l'obiettivo finale sia quello di curare queste malattie mediante l'ingegneria genetica, gli unici interventi attualmente possibili sono di natura alimentare, e prevedono la programmazione di diete equilibrate in cui il livello dell'aminoacido responsabile della comparsa delle manifestazioni morbose sia rigorosamente controllato.

Aminoacidi sintetici

La qualità biologica delle proteine è legata al loro contenuto di aminoacidi essenziali ed è dettata dal livello dell'aminoacido essenziale presente in quantità minore rispetto al bisogno, definito per questo 'limitante'. Uno dei modi per correggere la presenza insufficiente di uno o più aminoacidi consiste nell'operare un'opportuna scelta di proteine o di alimenti proteici, così da correggere reciprocamente le rispettive limitazioni (complementazione). Un altro metodo consiste nell'aggiungere direttamente l'aminoacido limitante, come avviene di regola in zootecnica, dove è pratica generalizzata quella di integrare i mangimi con l'aminoacido limitante metionina. È quindi necessario disporre di tecnologie per la produzione degli aminoacidi in quanto tali, che risulta poi indispensabile quando l'aminoacido ha un suo ruolo specifico, come è il caso, per citare solo l'esempio più noto, dell'acido glutammico, che viene largamente aggiunto agli alimenti per esaltarne il sapore.

Esistono due tipi di processi per la produzione su larga scala di aminoacidi, i processi chimici e quelli biotecnologici. Con i primi si ottiene il prodotto racemico, cioè L- e D-aminoacidi in uguale proporzione, ed è quindi necessario un ulteriore trattamento per isolare la forma L, cioè quella biologicamente attiva. Con i secondi invece si ottiene direttamente la forma L e, grazie alla notevole semplificazione del processo, sono possibili rese molto elevate e un cospicuo abbattimento dei costi. Tra i processi biotecnologici possono essere distinti i processi fermentativi e quelli di biotrasformazione. Nei processi fermentativi vengono usati ceppi selvatici isolati da ambienti naturali (come, per es., per la produzione di acido glutammico e di glutammina) o mutanti deregolati, selezionati dopo trattamento con mutageni (come avviene per la lisina, l'ornitina e la treonina).

Negli ultimi anni la produttività di alcuni ceppi è stata migliorata grazie all'impiego di tecniche di ingegneria genetica. Nei processi di biotrasformazione invece una sostanza A (per es., un precursore o un intermedio) viene trasformata nella sostanza B mediante l'uso di un biocatalizzatore (enzima) di origine microbica o purificato da cellule animali o vegetali. I biocatalizzatori hanno il vantaggio, rispetto ai catalizzatori chimici, di essere fortemente specifici o stereospecifici. Spesso vengono impiegati enzimi in soluzione o enzimi immobilizzati, che rimangono attivi per tempi molto lunghi. Le biotrasformazioni inoltre sono realizzate con cellule in crescita o quiescenti o con cellule immobilizzate.